Characterization of recombinant human lysosomal beta-hexosaminidases produced in the methylotrophic yeast Pichia pastoris

Characterization of recombinant human lysosomal beta-hexosaminidases produced in the methylotrophic yeast Pichia pastoris

Las <U+00CE>ø-hexosaminidasas (Hex) son enzimas dimřicas involucradas en la degradacin̤ lisosomal de glicolp̕idos y glicanos. Estas enzimas estǹ formadas por las subunidades <U+00CE>ł- y/o <U+00CE>ø-codificadas por los genes HEXA and HEXB respectivamente. Las mutaciones de estos...

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Other Authors: Espejo-Mojica Angela J., Mosquera Angela, Rodrg̕uez-Lp̤ez Alexander, Da̕z Dennis, Beltrǹ Laura, Hernǹdez Francy Liliana, Almčiga-Da̕z Carlos J., Barrera Luis A., Facultad de Ciencias, Pontificia Universidad Javeriana
Format: Book
Language:English
Subjects:
Biotecnologa̕
Enzimas
Biotechnology
Enzymes
&#946;-N-acetylhexosaminidasas
caracterizacin̤
Pichia pastoris
Hexosaminidasas recombinantes
Enfermedad de Sandhoff
Enfermedad de Tay Sachs
&#946;-N-acetylhexosaminidases
Characterization
Recombinant hexosaminidases
Sandhoff disease
Tay Sachs disease
Online Access:Characterization of recombinant human lysosomal beta-hexosaminidases produced in the methylotrophic yeast Pichia pastoris
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Description
Summary:Las <U+00CE>ø-hexosaminidasas (Hex) son enzimas dimřicas involucradas en la degradacin̤ lisosomal de glicolp̕idos y glicanos. Estas enzimas estǹ formadas por las subunidades <U+00CE>ł- y/o <U+00CE>ø-codificadas por los genes HEXA and HEXB respectivamente. Las mutaciones de estos genes conducen a las enfermedades de Tay Sachs o Sandhoff, que son desr̤denes neurodegenerativos causados por la acumulacin̤ de glicolp̕idos no degradados. Aunque las Hex derivadas de tejido han sido ampliamente caracterizadas, la informacin̤ disponible sobre las <U+00CE>ø-hexosaminidasas recombinantes es limitada. En este estudio se produjeron Hex recombinantes lisosomales (rhHex-A, rhHex-B y rhHex-S) en la levadura metilotrf̤ica Pichia pastoris GS115. Las actividades especf̕icas ms̀ altas de las enzimas fueron 13.124, 12.779, 14.606 U .mg-1 para rhHex-A, rhHex-B y rhHex-S, respectivamente. Estos resultados fueron 25 a 50 veces ms̀ altos que los obtenidos de leucocitos humanos normales. Las proten̕as se purificaron y se caracterizaron a diferentes condiciones de pH y temperatura. Todas las proten̕as fueron estables a pH c̀ido y a 4ʻC y 37ʻC. A 45ʻC la rhHex-S se inactiv ̤completamente, mientras que rhHex-A y rhHex-B mostraron alta estabilidad. Este estudio demuestra el potencial de P. pastoris GS115 para la produccin̤ de enzimas lisosomales polimřicas y presenta la caracterizacin̤ de distintas <U+00CE>ø-hexosaminidasas recombinantes producidas en un n͠ico hospedero.
ISBN:0122-7483 (versin̤ impresa) ; 2027-1352 (versin̤ online)

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