Characterization of recombinant human lysosomal beta-hexosaminidases produced in the methylotrophic yeast Pichia pastoris

Las <U+00CE>ø-hexosaminidasas (Hex) son enzimas dimřicas involucradas en la degradacin̤ lisosomal de glicolp̕idos y glicanos. Estas enzimas estǹ formadas por las subunidades <U+00CE>ł- y/o <U+00CE>ø-codificadas por los genes HEXA and HEXB respectivamente. Las mutaciones de estos...

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Other Authors: Espejo-Mojica Angela J., Mosquera Angela, Rodrg̕uez-Lp̤ez Alexander, Da̕z Dennis, Beltrǹ Laura, Hernǹdez Francy Liliana, Almčiga-Da̕z Carlos J., Barrera Luis A., Facultad de Ciencias, Pontificia Universidad Javeriana
Format: Book
Language:English
Subjects:
Online Access:Characterization of recombinant human lysosomal beta-hexosaminidases produced in the methylotrophic yeast Pichia pastoris
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MARC

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245 1 0 |a Characterization of recombinant human lysosomal beta-hexosaminidases produced in the methylotrophic yeast Pichia pastoris 
246 |a Caracterizacin̤ de beta-hexosaminidasas lisosomales humanas recombinantes producidas en la levadura metilotrf̤ica Pichia pastoris 
264 |a Bogot ̀(Colombia) :  |b Revista VirtualPRO,  |c 2018 
520 3 |a Las <U+00CE>ø-hexosaminidasas (Hex) son enzimas dimřicas involucradas en la degradacin̤ lisosomal de glicolp̕idos y glicanos. Estas enzimas estǹ formadas por las subunidades <U+00CE>ł- y/o <U+00CE>ø-codificadas por los genes HEXA and HEXB respectivamente. Las mutaciones de estos genes conducen a las enfermedades de Tay Sachs o Sandhoff, que son desr̤denes neurodegenerativos causados por la acumulacin̤ de glicolp̕idos no degradados. Aunque las Hex derivadas de tejido han sido ampliamente caracterizadas, la informacin̤ disponible sobre las <U+00CE>ø-hexosaminidasas recombinantes es limitada. En este estudio se produjeron Hex recombinantes lisosomales (rhHex-A, rhHex-B y rhHex-S) en la levadura metilotrf̤ica Pichia pastoris GS115. Las actividades especf̕icas ms̀ altas de las enzimas fueron 13.124, 12.779, 14.606 U .mg-1 para rhHex-A, rhHex-B y rhHex-S, respectivamente. Estos resultados fueron 25 a 50 veces ms̀ altos que los obtenidos de leucocitos humanos normales. Las proten̕as se purificaron y se caracterizaron a diferentes condiciones de pH y temperatura. Todas las proten̕as fueron estables a pH c̀ido y a 4ʻC y 37ʻC. A 45ʻC la rhHex-S se inactiv ̤completamente, mientras que rhHex-A y rhHex-B mostraron alta estabilidad. Este estudio demuestra el potencial de P. pastoris GS115 para la produccin̤ de enzimas lisosomales polimřicas y presenta la caracterizacin̤ de distintas <U+00CE>ø-hexosaminidasas recombinantes producidas en un n͠ico hospedero. 
650 \ \ |a Biotecnologa̕ 
650 \ \ |a Enzimas 
650 \ \ |a Biotechnology 
650 \ \ |a Enzymes 
650 \ \ |a &#946;-N-acetylhexosaminidasas 
650 \ \ |a caracterizacin̤ 
650 \ \ |a Pichia pastoris 
650 \ \ |a Hexosaminidasas recombinantes 
650 \ \ |a Enfermedad de Sandhoff 
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650 \ \ |a &#946;-N-acetylhexosaminidases 
650 \ \ |a Characterization 
650 \ \ |a Pichia pastoris 
650 \ \ |a Recombinant hexosaminidases 
650 \ \ |a Sandhoff disease 
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700 \ \ |a Espejo-Mojica Angela J. 
700 \ \ |a Mosquera Angela 
700 \ \ |a Rodrg̕uez-Lp̤ez Alexander 
700 \ \ |a Da̕z Dennis 
700 \ \ |a Beltrǹ Laura 
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700 \ \ |a Barrera Luis A.  
700 \ \ |a Facultad de Ciencias, Pontificia Universidad Javeriana 
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